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    Funzione di Proteasi

    Le proteasi sono enzimi che catalizzano la degradazione delle proteine. La disgregazione delle proteine ​​è un processo normale necessario per mantenere l'omeostasi cellulare. Le proteasi attive possono essere trovate in tutto il corpo, compreso il tratto digestivo, all'interno delle cellule e circolano nel sangue.

    Struttura proteica

    Secondo “Biochimica: un approccio orientato al caso,” gli amminoacidi servono come elementi costitutivi di tutte le proteine. Venti diversi aminoacidi sono usati in varie combinazioni per creare tutte le proteine ​​alimentari e cellulari. Al livello più elementare, la struttura proteica è costituita da aminoacidi collegati tra loro da un legame chimico chiamato legame peptidico. Le proteine ​​possono contenere solo un legame peptidico fino a diverse migliaia.

    Funzione proteasica

    Secondo “Biochimica: un approccio orientato al caso”, le proteasi catalizzano la proteolisi, un processo irreversibile che scompone una proteina ai suoi amminoacidi componenti. La proteolisi scinde i legami peptidici tra gli aminoacidi nelle proteine. Aminoacidi liberi e frammenti proteici più piccoli sono i prodotti dell'attività proteasica.

    Ruoli biologici

    Nell'edizione del luglio 2003 di Nature Review Genetics, i ricercatori dicono che le proteasi sono coinvolte in molti aspetti della biologia umana. Ad esempio, nell'intestino tenue, le proteasi digeriscono le proteine ​​alimentari per consentire l'assorbimento degli aminoacidi. Altri processi mediati dalle proteasi includono coagulazione del sangue, funzione immunitaria, maturazione dei pro-ormoni, formazione dell'osso, morte cellulare programmata e riciclaggio di proteine ​​cellulari non più necessarie.

    Classificazione delle proteasi

    I ricercatori stimano che gli esseri umani siano in grado di produrre più di 500 diverse proteasi, che possono essere classificate in cinque classi sulla base del meccanismo mediante il quale gli enzimi rompono i legami peptidici. Le proteasi aspartiche e metallo usano l'acqua per scindere i legami peptidici. Le proteasi di cisteina, serina e treonina catalizzano la proteolisi usando meccanismi indipendenti dall'acqua.

    Proteasi in Medicina

    Molte malattie possono svilupparsi in seguito a sovrapproduzione di proteasi. Pertanto, una classe di farmaci chiamati inibitori della proteasi è stata sviluppata per trattare alcune malattie e condizioni. Esempi di inibitori della proteasi in medicina includono inibitori dell'enzima di conversione dell'angiotensina, per trattare l'ipertensione e inibitori della proteasi del virus dell'immunodeficienza umana, per trattare l'HIV. Il trattamento basato sulla proteasi è anche oggetto di ricerca per l'uso su altre condizioni, come il morbo di Alzheimer, la malattia di Huntington, il cancro e i disturbi infiammatori.